铁一硫电子传递蛋白
同修 / 2022-07-26
铁一硫电子传递蛋白
铁氧还蛋白。这是比较小的蛋白(6，000-12,000)，它含有非-血红素的铁，半胱氨酸-硫和所谓“无机”硫，具有的氧化还原电势接近于标准氢电极。它们似乎存在于所有绿色植物中(包括藻类)、所有光合细菌、原生动物和在一些发酵厌氧细菌中。这些分子作为电子传递体在光合过程中的低电势端起重要作用，但是仍然缺乏对它们活性的确切化学说明。
有各种鉴定过的铁氧还蛋白在化学上完全不同，每一分子中铁原子的含量从二个变化到八个，但有着相似的氧化还原性质。近来爱根斯(M.aerogens)已用X-射线结晶学确定了八-铁氧还蛋白的结构。这个分子有一个带有八个半胱氨酸残基(25-E-VI)，八个铁原子和八个无机(或活泼的)硫原子组成的蛋白链，分子量恰好超过6，000。
铁原子和活泼的硫原子形成相同种类的二个分离的原子簇(图25-E-3)；在高电势铁蛋白(见下文)中早已发现，用一个半胱氨酸的硫原子沿着铁原子四面体的三重轴对每一个铁原子配位。二个原子簇的中心分开约12A。以前根据间接证明(穆斯堡谱、化学性质和磁性)提出了很不同的结构，而这些数据现在必须重新判断。
红氧还蛋白 这种物质首先从巴斯德梭状杆菌(C.Pasteuri-at.um)中离析出来，它似乎参加一些生理反应，在一些生理反应中铁氧还蛋白也有活性。红氧还蛋白只含有一个铁原子，四个半胱氨酸亚单位，没有无机硫，分子量约6，000。用X-射线结晶学相当详细地研究了以氧化形式的红氧还蛋白的结构。铁原子被四个半胱氨酸的硫原子四面体配位，如图25-E-4所示。四面体是显著畸变的。Fe-S距离可靠性应当小于0.05A以内，分别是2.39、2.33、2.31和1.97A，夹角在101°和118°之间。
高电势铁蛋白 这些蛋白氧化还原电势约比铁氧还蛋白正0.7伏。染色高电势铁蛋白是最特征的一种，分子量约10,000含有四个铁原子，四个无机硫原子和四个半胱氨酸残基。X-射线研究4已指出铁和硫原子成四面体排列(图25-E-3)。
其它。在一些无脊椎动物中，携带氧分子是非正铁血红素铁蛋白称为蚯蚓血红蛋白。假定蚯蚓血红蛋白的铁原子结合氧分子，可是不知道铁原子上结合氧能力的配位区的性质，(除了不包括硫原子这一点以外)。蚯蚓血红蛋白分子由八个表面上相同的亚单位组成，每一个亚单位分子量约12，000并含有二个铁原子。
每一个亚单位结合一个O2的分子。
铁的代谢须要储藏和输送铁的给养。在人和许多其它高等动物中储藏的物质是铁蛋白和血红素糖苷。它们存在于肝、脾和骨髓中。铁蛋白近似由球蛋白鞘组成的一种水溶性晶体物质，内径～75A，外径～120，依次构成～20亚单位。球蛋白鞘内是胶体Fe2O3-H2O一磷酸盐的胶粒。铁的乾重可以达到23%；单独蛋白部分称为脱铁铁蛋白，它是稳定的晶体，分子量约450，000。血红素糖甘甚至含有较大比例的“氢氧化铁”，但是与铁蛋白比较它的组成是可以改变和未充分确定的。
铁传递蛋白(transferrin)是与铁离子结合很强的一种蛋白，它将铁从铁蛋白传递到红细胞或反过程。铁以Fe2+形式在铁蛋白和铁传递蛋白之间来回，可是详细的氧化还原过程还不清楚。
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